Editorial : #Nicotine and #SARS-CoV-2 : #COVID-19 may be a disease of the nicotinic cholinergic system - ScienceDirect
▻https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2214750020302924
L’effet protecteur apparent de la nicotine peut s’expliquer par le fait qu’elle est un agoniste cholinergique (elle se fixe sur les récepteurs à l’acetylcholine en mimant ses effets) or il est prouvé que le système nerveux cholinergique joue un rôle important dans le contrôle de l’#inflammation.
Les auteurs émettent une double hypothèse :
1) la perturbation du « système cholinergique nicotinique » pourrait être une explication du COVID-19,
2) le sars-cov2 pourrait être une combinaison du #coronavirus de la chauve-souris et du coronavirus d’un type de serpent et, partant, avoir acquis une parenté avec les neurotoxines du venin de ce dernier, #neurotoxines qui sont justement des antagonistes des récepteurs cholinergiques. En faveur de cette dernière hypothèse les auteurs mettent en avant la présence de cette parenté retrouvée dans leurs travaux,
COVID-19 could be a disease of the nicotinic cholinergic system
SARS-CoV-2 [...] may have been a recombinant virus between the bat coronavirus and an unknown-origin coronavirus [80]. One possible intermediate host could have been a snake coronavirus. Taking into consideration that snake venom toxins are competitive antagonists of acetylcholine on α7-nACh receptor with high affinity, we decided to explore the hypothesis that SARS-CoV-2 may have acquired sequences by any of the potential, and not defined yet, intermediates through genomic recombination. We compared the protein sequences between SARS-CoV-2 and snake venom neurotoxins. We were able to identify regions with four or five amino acids homology between the coronavirus and several neurotoxin molecules (e.g. SARS-CoV-2 compared with alpha Bungarotoxin, Fig. 1A; SARS-CoV-2 and alpha-Cobratoxin, Fig. 1B). Therefore, we hypothesize that these sequences on the SARS-CoV-2 proteins, being similar to the active sites of a neurotoxin, can result in binding to nAChRs and adversely affecting their function by preventing the action of acetylcholine.